НОВЫЙ РОДОПСИН ИЗ ОСЬМИНГА OCTOPUS VULGARIS – ПЕРСПЕКТИВНЫЙ МАТЕРИАЛ ДЛЯ ОПТОБИОЭЛЕКТРОНИКИ (4-12)

DOI:

Дата публикации статьи в журнале:

Название журнала: Евразийский Союз Ученых — публикация научных статей в ежемесячном научном журнале, Выпуск: , Том: , Страницы в выпуске: -

Автор: Zhgun A.A.
, ,

Анотация: Родопсин осьминога – перспективный материал для оптобиоэлектроники поскольку обладает уникальными физико-химическими свойствами. В данной работе изучены структурно-функциональные особенности нового родопсина из сетчатки осьминога Octopus vulgaris, OctV (Zhgun A., et. al., NanoWorld J., 2015, V.2, P.56-61). На основании сравнительного анализа OctV с последовательностями ретинальных белков разных типов выявлены характерные структурно-функциональные районы: ретинальный домен и С-концевой сегмент, состоящий из консервативного участка и 11-ти вырожденных пролин-богатых повторов типа Tyr–Pro–Pro–Gln–Gly. Показано, что С-концевой сегмент является эволюционнодополнительной структурой, предназначенной для выполнения иных, чем ретинальный домен, функций. Для нужд оптобиоэлектроники интересен, в первую очередь, ретинальный домен OctR; С-концевой сегмент также не требуется для получения функционально-активного ретинального домена при рекомбинантной продукции. Кандидатом на роль одной из ключевых аминокислотных замен, которая выделяет новую последовательность OctV среди родопсинов других осьминогов, видится Ala168Ser

Ключевые слова: родопсин осьминога, меланопсин, оптобиоэлектроника, пролин-богатые повторы,

Данные для цитирования: Zhgun A.A. . НОВЫЙ РОДОПСИН ИЗ ОСЬМИНГА OCTOPUS VULGARIS – ПЕРСПЕКТИВНЫЙ МАТЕРИАЛ ДЛЯ ОПТОБИОЭЛЕКТРОНИКИ (4-12) // Евразийский Союз Ученых — публикация научных статей в ежемесячном научном журнале. Биологические науки. ; ():-.

Список литературы: 1. Вавилов С.И. Глаз и Солнце. 4th ed. / ed. Комаров В.Л. Москва: Издательство АН СССР, 1941. 86 p. Евразийский Союз Ученых (ЕСУ) # 10 (55), 2018 11 2. Mathes T. Natural Resources for Optogenetic Tools. Humana Press, New York, NY, 2016. P. 19– 36. 3. Berg J.M., Tymoczko J.L., Stryer L. Photoreceptor Molecules in the Eye Detect Visible Light. W H Freeman, 2002. 4. Costanzi S. et al. Rhodopsin and the others: a historical perspective on structural studies of G protein-coupled receptors. // Curr. Pharm. Des. NIH Public Access, 2009. Vol. 15, № 35. P. 3994–4002. 5. Ostrovsky M.A., Feldman T.B. Chemistry and molecular physiology of vision: light-sensitive protein rhodopsin // Russ. Chem. Rev. 2012. Vol. 81, № 11. P. 1071–1090. 6. Porter M.L. et al. Shedding new light on opsin evolution. // Proceedings. Biol. Sci. The Royal Society, 2012. Vol. 279, № 1726. P. 3–14. 7. Castiglione G.M. et al. Evolution of nonspectral rhodopsin function at high altitudes. // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. National Academy of Sciences, 2017. Vol. 114, № 28. P. 7385–7390. 8. Peteanu L.A. et al. The first step in vision occurs in femtoseconds: complete blue and red spectral studies. // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. National Academy of Sciences, 1993. Vol. 90, № 24. P. 11762–11766. 9. Smitienko O.A. et al. Femtosecond formation dynamics of primary photoproducts of visual pigment rhodopsin. // Biochemistry. (Mosc). 2010. Vol. 75, № 1. P. 25–35. 10. Judy E. Kim, Michael J. Tauber A., Mathies* R.A. Wavelength Dependent Cis-Trans Isomerization in Vision. American Chemical Society, 2001. 11. Zhgun, A.A., Avdanina D.A., Eldarov M.A.,Pechkova E. N.C. A Novel Rhodopsin Gene from Octopus vulgaris for Optobioelectronics Materials // NanoWorld J. 2015. Vol. 1, № 2. P. 56– 61. 12. Ostrovsky M.A., Weetall H.H. Octopus rhodopsin photoreversibility of a crude extract from whole retina over several weeks’ duration // Biosens. Bioelectron. 1998. Vol. 13, № 1. P. 61–65. 13. Paternolli C. et al. Photoreversibility and photostability in films of octopus rhodopsin isolated from octopus photoreceptor membranes. // J. Biomed. Mater. Res. A. 2009. Vol. 88, № 4. P. 947–951. 14. Zhgun A.A. et al. Novel rhodopsin from octopus: developing the system for production of recombinant protein. // Znan. misel J. 2018. Vol. 22, № 1. P. 15–19. 15. Zhgun A.A. et al. Condition optimization for the production of recombinant octopus rhodopsin in mammalian cells // Znan. misel J. 2018. Vol. 23, № 1. P. 6–13. 16. Lu G., Moriyama E.N. Vector NTI, a balanced all-in-one sequence analysis suite. // Brief. Bioinform. 2004. Vol. 5, № 4. P. 378–388. 17. Ovchinnikov YuA et al. Octopus rhodopsin. Amino acid sequence deduced from cDNA. // FEBS Lett. 1988. Vol. 232, № 1. P. 69–72. 18. Albertin C.B. et al. The octopus genome and the evolution of cephalopod neural and morphological novelties // Nature. Nature Publishing Group, 2015. Vol. 524, № 7564. P. 220–224. 19. Harada Y. et al. Total synthesis of a gene for octopus rhodopsin and its preliminary expression. // J. Biochem. 1991. Vol. 110, № 4. P. 501–507. 20. Harada Y. et al. Expression of octopus rhodopsin in Escherichia coli. // J. Biochem. 1994. Vol. 115, № 1. P. 66–75. 21. MESSENGER J.B., WILSON A.P., HEDGE A. Some Evidence for Colour-Blindness in Octopus // J. Exp. Biol. 1973. Vol. 59, № 1. 22. Kusakabe T.G. et al. Evolution and the origin of the visual retinoid cycle in vertebrates // Philos. Trans. R. Soc. B Biol. Sci. 2009. Vol. 364, № 1531. P. 2897–2910. 23. Yabushita A., Kobayashi T., Tsuda M. TimeResolved Spectroscopy of Ultrafast Photoisomerization of Octopus Rhodopsin under Photoexcitation // J. Phys. Chem. B. American Chemical Society, 2012. Vol. 116, № 6. P. 1920– 1926. 24. Ramirez M.D., Oakley T.H. Eyeindependent, light-activated chromatophore expansion (LACE) and expression of phototransduction genes in the skin of Octopus bimaculoides // J. Exp. Biol. 2015. Vol. 218, № 10. P. 1513–1520. 25. Stubbs A.L., Stubbs C.W. Spectral discrimination in color blind animals via chromatic aberration and pupil shape. // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. National Academy of Sciences, 2016. Vol. 113, № 29. P. 8206–8211. 26. Bellingham J., Morris A.G., Hunt D.M. The rhodopsin gene of the cuttlefish Sepia officinalis: sequence and spectral tuning. // J. Exp. Biol. 1998. Vol. 201, № Pt 15. P. 2299–2306. 27. Strugnell J. et al. Molecular phylogeny of coleoid cephalopods (Mollusca: Cephalopoda) using a multigene approach; the effect of data partitioning on resolving phylogenies in a Bayesian framework. // Mol. Phylogenet. Evol. 2005. Vol. 37, № 2. P. 426– 441. 28. Somasundaram P. et al. C-terminal phosphorylation regulates the kinetics of a subset of melanopsin-mediated behaviors in mice // Proc. Natl. Acad. Sci. 2017. Vol. 114, № 10. P. 2741–2746. 29. Venien-Bryan C. et al. Effect of the Cterminal proline repeats on ordered packing of squid rhodopsin and its mobility in membranes. // FEBS Lett. 1995. Vol. 359, № 1. P. 45–49. 30. Hall M.D. et al. Molecular cloning and primary structure of squid (Loligo forbesi) rhodopsin, a phospholipase C-directed G-protein-linked receptor. // Biochem. J. Portland Press Ltd, 1991. Vol. 274 ( Pt 1), № Pt 1. P. 35–40. 31. Williamson M.P. The structure and function of proline-rich regions in proteins. // Biochem. J. 1994. Vol. 297 ( Pt 2). P. 249–260. 32. Lin P.S., Tremeau-Bravard A., Dahmus M.E. The repetitive C-terminal domain of RNA polymerase II: Multiple conformational states drive the transcription cycle // Chem. Rec. 2003. Vol. 3, № 4. P. 235–245. 33. Murakami M., Kouyama T. Crystal structure of squid rhodopsin // Nature. 2008. Vol. 453, № 7193. 12 Евразийский Союз Ученых (ЕСУ) #10 (55), 2018 P. 363–367. 34. Ashida A. et al. A Purified Agonist-Activated G-Protein Coupled Receptor: Truncated Octopus Acid Metarhodopsin // Zoolog. Sci. 2004. Vol. 21, № 3. P. 245–250. 35. Pernecky S.J. et al. Expression of truncated forms of liver microsomal P450 cytochromes 2B4 and 2E1 in Escherichia coli: influence of NH2-terminal region on localization in cytosol and membranes. // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 1993. Vol. 90, № 7. P. 2651–2655. 36. KEMPER B. Structural basis for the role in protein folding of conserved proline-rich regions in cytochromes P450 // Toxicol. Appl. Pharmacol. 2004. Vol. 199, № 3. P. 305–315